An der Schnittstelle der Naturwissenschaften
Patrick Cramer ist neuer Direktor am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie.
Das Göttinger Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie hat zum 1. Januar 2014 einen neuen Direktor berufen. In der neu eingerichteten Abteilung Molekularbiologie will der Chemiker Patrick Cramer aufklären, wie die im Erbgut gespeicherten Informationen ausgelesen und genutzt werden. Diesen elementaren Prozess des Lebens möchte der Forscher in der Zelle analysieren und Schritt für Schritt bis ins atomare Detail sichtbar machen.
Abb.: Patrick Cramer (Bild: MPIBPC)
„Mit Unterstützung aus dem Niedersächsischen Vorab der VolkswagenStiftung hatten wir die Möglichkeit, mit Patrick Cramer einen Spitzenforscher und erfahrenen Wissenschaftsmanager nach Göttingen zu holen. Unser Dank gilt daher ganz besonders auch dem Land Niedersachsen“, betont Gregor Eichele, Geschäftsführender Direktor des Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie. „Herr Cramer hat die Strukturen vieler Proteinkomplexe und ihr Zusammenspiel bei der Übersetzung der im Erbgut gespeicherten Informationen in Proteine erstmals sichtbar gemacht. Durch seine richtungsweisenden Arbeiten können wir diesen lebenswichtigen Prozess heute sehr viel besser verstehen.“
„Die Gene in unserem Erbgut sind eigentlich stumm und müssen erst zum Sprechen gebracht werden“, erklärt der neu berufene Max-Planck-Direktor Patrick Cramer. Diesen Vorgang bezeichnen Wissenschaftler als Transkription. Dabei übersetzt eine biologische Nanomaschine – die RNA-Polymerase II (Pol II) – die DNA-Sequenz eines Gens in eine Arbeitskopie, die Boten-RNA. Diese dient dann als Bauanleitung für die Proteinproduktion.
Wie die Transkription in der Zelle funktioniert, hat Cramer in einem ersten Videoclip in 3D „gefilmt“: In atomarer Auflösung zeigt der Film, welche dreidimensionale Struktur die Pol II bei ihren verschiedenen Aufgaben und mit unterschiedlichen Bindungspartnern einnimmt. Die Pol II besteht bei Tieren und Menschen aus 12 Protein-Untereinheiten und Zehntausenden von Atomen; nach zellulären Maßstäben ist sie gigantisch. Die einzelnen Bilder für ihren Film mussten die Forscher zunächst aufwendig mithilfe der sogenannten Röntgenstrukturanalyse erzeugen. Für jeden dieser Schnappschüsse züchteten sie dazu Kristalle der Pol II im Komplex mit verschiedenen Bindungspartnern – ein mitunter mühsames Unterfangen, denn nicht jedes Protein ist im Labor ohne Weiteres kristallisierbar. Zukünftig möchte Cramer den komplizierten Vorgang der Transkription Schritt für Schritt in atomarer Auflösung abbilden.
Die Filmsequenz offenbart Wissenschaftlern aber noch mehr: Sie zeigt, wo die Regulation der Transkription ansetzt – ein weiterer Forschungsschwerpunkt des neuen Direktors. „Es ist sehr spannend, dass wir jetzt beginnen, die Prinzipien zu verstehen, die der Genregulation zugrunde liegen“, sagt der Chemiker. Sein Ziel ist, die Regulationsprinzipien nicht nur molekular und mechanistisch, sondern auch genomweit und quantitativ in der Zelle aufzuklären. Dazu kombiniert Cramer die Methoden der Strukturbiologie mit funktionaler Genomik und Bioinformatik. Mit seinem Team will er so nicht nur die gesamte Genaktivität in Zellen verfolgen, sondern auch Bindungsstellen für regulatorische Proteine über das gesamte Erbgut und die Gesamtheit aller RNAs kartieren. In Zukunft möchte er herausfinden, wie Gene auf molekularer Ebene an- und abgeschaltet werden und wie die Aktivität tausender Gene im Genom einer Zelle kontrolliert und koordiniert wird. So soll die Abteilung dazu beitragen, die neuen Forschungsgebiete der Genombiologie und der Molekularen Systembiologie weiterzuentwickeln.
MPIBPC / DE
