18.10.2016

Künstliche Zellen aus Hydrophobinen

Erstmals Kugeln mit Doppelmembran aus natür­lichen Proteinen ent­wickelt.

Die Forscher der Universität des Saarlandes um Karin Jacobs hatten eigentlich etwas ganz anderes im Sinn. Ursprüng­lich wollten sie die Eigen­schaften bestimmter natürlich vorkom­mender Proteine erforschen und beschreiben. „Uns fiel auf, dass diese Hydro­phobine Kolonien bilden, wenn man sie in Wasser gibt. Sie ordnen sich sofort dicht an dicht an den Grenz­flächen zwischen Wasser und Glas oder zwischen Wasser und Luft an“, sagt Jacobs. „Zwischen den einzelnen Hydro­phobinen muss also eine Anziehungs­kraft herrschen, sonst würden sie sich nicht zu Kolonien zusammen­finden.“ Aber wie stark diese Kraft ist, wussten sie und ihre Mitar­beiter nicht.

Abb.: Hydrophobine sind eine Familie natürlich vor­kommen­der Proteine mit einem wasser­lie­benden (blau) und einem wasser­ab­sto­ßenden Teil (rot; Bild: U. Saar­land).

An dieser Stelle kam Ralf Seemann ins Spiel. Sein Team beschäftigt sich mit Vor­gängen, die sich an den Grenz­flächen zweier Flüssig­keiten abspielen. Die Forscher haben nun, genau wie an einer Straßen­kreuzung mit vier Einmün­dungen, in einer winzigen Versuchs­anordnung einen Ölstrom quer über die Kreuzung geschickt. Von den anderen beiden Einmün­dungen aus ließen sie nun „Wasser­finger“, in denen sich die Hydro­phobine ganz vorne anord­neten – sie streben ja immer an die Grenz­fläche des Mediums, in dem sie schwimmen – in diese Kreuzung hinein­ragen. Die Forscher drückten diese Finger stetig weiter aufein­ander zu, um zu sehen, ab welchem Zeit­punkt die Anziehungs­kraft wirkt. „Irgend­wann schnappen die beiden Wasser­finger dann zusammen und bildeten eine einzige stabile Grenz­fläche aus zwei Lagen“, sagt Seemann. „Das Verrückte dabei ist: Es funktio­niert auch anders herum, also mit Ölfingern, die einen Wasser­strom unter­brechen“, erklärt der Forscher. Das sei neuartig, denn bei anderen Molekülen funktio­niert das nur in einem der beiden Szenarien. Ursache für dieses Verhalten ist, dass sich die Proteine normaler­weise entweder mit ihrer wasser­liebenden, der hydro­philen Seite, an ein wässriges Medium anheften, oder mit ihrer hydro­phoben Seite an einem öligen Medium. Dass eine Sorte von Mole­külen in beiden Umgebungen gleich­zeitig stabile Doppel­lagen bildet, ist neu.

Von dieser Erkenntnis angetrieben, wollten die Forscher in einem dritten Experi­mentier­schritt dann heraus­finden, ob sich die stabile Doppel­lage zu einer Art Transport­tasche, einem Vesikel, formen lässt. Ähnlich wie eine Seifen­blase haben sie dazu die stabile Doppel­membran aufge­blasen, aller­dings mit Flüssig­keit, nicht mit Luft. Es funktio­nierte: Die zell­artige Kugel mit der Doppel­membran aus natür­lichen Proteinen blieb stabil. „Das hat bisher noch niemand gemacht“, freut sich Jean-Baptiste Fleury, der diese Experi­mente durch­ge­führt hat, über den Erfolg. Künstlich herstell­bar waren bisher nur ein­lagige Membranen oder Vesikel aus speziell synthe­ti­sierten Makro­mole­külen. Vesikel mit einer Doppel­membran aus natür­lichem Protein, die dazu noch maßge­schneidert entweder für eine wässrige oder eine ölige Umgebung geeignet sind, gibt es bisher nicht.

In einem weiteren Schritt haben die Wissenschaftler nachge­wiesen, dass sich in diese Vesikel auch Ionen­kanäle ein­lagern lassen, die geladene Teilchen durch die Doppel­lage aus Hydro­phobinen trans­por­tieren können, genau wie bei einer natür­lichen Zell­wand, die aus einer Doppel­lage aus Lipid­mole­külen besteht. Dadurch haben die Forscher die Grund­lage für weitere Arbeiten gelegt, zum Beispiel für einen ziel­ge­naueren Wirk­stoff­trans­port. Man könnte in solchen Vesikeln zum Beispiel wasser­lös­liche Mole­küle durch eine wässrige Umgebung hindurch trans­por­tieren und öllös­liche durch eine ölige Umgebung.

UdS / RK

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