28.02.2024

Neue Messmethode für Biomoleküle

Peptide lassen sich mit dem Rastertunnelmikroskop erkennen.

Ein Team von Wissenschaftlern hat erstmals einzelne Aminosäuren in einem Peptid, einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren, auf Einzelmolekülbasis auf der Oberfläche identifizieren können. Damit kann jetzt einer der Grundbausteine des Lebens auf den Nanometer genau untersucht werden. Unter der Leitung von Uta Schlickum der Technischen Universität Braunschweig entwickelte die Gruppe im Exzellenzcluster Quantum Frontiers eine neue Messmethode.


Abb.: Die chemisch sensitive Messspitze des Rastertunnelmikroskops (lila Kugel...
Abb.: Die chemisch sensitive Messspitze des Rastertunnelmikroskops (lila Kugel an gelber Pfeilspitze) erkennt spezifische Aminosäuren in einer Peptidkette, vergleichbar mit einzelnen Informationen auf einem Filmstreifen.
Quelle: IAP / TU Braunschweig

Der Unterschied von Peptid zu Protein wirkt etwas willkürlich gewählt und hängt ausschließlich von der Größe ab: Solange nicht mehr als etwa 100 Aminosäuren zusammen eine Kette bilden, ist es ein Peptid. Sobald es mehr werden, spricht die Biologie von Proteinen. In biologischen Prozessen tauchen die Peptide an allen möglichen Stellen auf – etwa als Hormon oder als Antibiotikum. Doch wie Peptide genau funktionieren, ist bisher nur in Ansätzen erforscht. Auch weil kein Mikroskop die biologischen Bauteile einzelner Peptide aufs Atom genau abbilden kann.

Das Forschungsteam um Uta Schlickum kombinierte bei ihrem neuen Ansatz verschiedene Methoden, um ein Rastertunnelmikroskop für die Peptid-Erkennung nutzbar zu machen. An sich sind diese Mikroskope zwar aufs Atom genau, können aber verschiedene Elemente einer molekularen Struktur nicht auseinanderhalten. 

Nun ist es in einer Zusammenarbeit zwischen der TU Braunschweig, dem Max-Planck-Institut für Festkörperforschung in Stuttgart und weiterer internationaler Wissenschaftler gelungen, die Messspitze des bildgebenden Geräts chemisch sensitiv zu machen und auf eine der Aminosäuren im Peptid zu spezialisieren. Mit dieser neuartigen Spitze sind erstmals einzelne Aminosäuren der komplexen biologischen Ketten unterm Mikroskop sicht- und identifizierbar. Das ist ein erster Schritt für die Sequenzierung von Peptiden auf Oberflächen bei höchster räumlicher Auflösung.

TU Braunschweig / DE


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