Optimierte Röntgenanalyse

Für das gemeinsame Projekt „MS SPIDOC“ zur Erforschung der Struktur­dynamik von Proteinen am neuen Röntgen-Freie-Elektronen-Laser European XFEL erhalten das Heinrich-Pette-Institut, Leibniz-Institut für Experimentelle Virologie (HPI) und seine Projekt­partner rund 3,7 Millionen Euro. Ziel des Projektes ist ein neuartiger Massen­spektrometer-Prototyp für eine optimierte Einzel­molekül­abbildung.

Für die Entwicklung neuer Impf­stoffe und Medikamente gegen Infektions­krankheiten ist nicht nur das Verständnis der zugrunde liegenden Struktur der beteiligten Biomoleküle entscheidend, sondern auch deren Dynamik. Die Einzel­partikel­abbildung an Freie-Elektronen-Lasern wie dem European XFEL in Schenefeld bei Hamburg bietet die Möglichkeit, Moment­aufnahmen von verschiedenen Protein­strukturen zu einer Art „molekularen Film“ zusammen­zusetzen. Häufig ist dabei jedoch der Proben­verbrauch hoch, es gibt lange Daten­verarbeitungs­zeiten und eine hohe Hinter­grund­streuung.

Die Forscher des „MS SPIDOC“-Projekts wollen einen Massen­spektrometer-Prototypen mit eigenem Experimentier­kammer­proto­typen für den European XFEL entwickeln, der es erlaubt, Protein­komplexe für die Einzel­molekül­abbildung nach ihrer Masse und Form zu selektieren. Durch diese Selektion lassen sich gezielt Übergangs­zustände ablichten und die Daten­analyse immens beschleunigen.

„Ein wichtiger Aspekt des Projekts ist die Ausrichtung der Protein­komplexe anhand ihres Dipol­moments, was große Vorteile für die Analyse und Daten­nahme bringen würde“, erklärt Charlotte Uetrecht, Leiterin der Nachwuchs­gruppe „Dynamik viraler Strukturen“ am HPI. „Erste theoretische Betrachtungen zeigen, dass dies möglich ist. Wir wollen das vertiefen und ein entsprechendes Modul in den Prototypen einbauen.“

HPI / DE