25.01.2021 • NanophysikBiophysik

Hochaufgelöste 3D-Bilder von Goldnanopartikeln

Wichtiger Schritt bei der Suche nach hochauflösenden Abbildungsmethoden für Makromoleküle.

Ein internationales Forschungs­team unter der Leitung von Kartik Ayyer am MPI für Struktur und Dynamik der Materie hat 3D-Bilder von Gold-Nanopartikeln in ultra­präzisem Detail generiert. Die Ergebnisse sind ein wichtiger Schritt bei der Suche nach hoch­auf­lösenden Abbildungs­methoden für Makro­moleküle. Makro­moleküle wie Kohlen­hydrate, Lipide, Proteine und Nuklein­säuren bevölkern unsere Zellen und sind dort an lebens­wichtigen Abläufen beteiligt. Um die genauen Funktionen dieser Makro­moleküle zu verstehen, muss ihre Struktur bis ins kleinste Detail erforscht werden. Das Forschungs­team verwendete Gold-Nanopartikel als Ersatz für Biomoleküle, da sie weitaus mehr Röntgen­strahlen streuen. Anhand dieser Goldpartikel maß das Team zehn Millionen Beugungs­muster und erzeugte daraus die 3D-Bilder mit bislang unerreichter Auflösung. Die Goldpartikel liefern eine große Menge an Daten, die für die Fein­abstimmung von Methoden zur Erforschung von Biomolekülen eingesetzt werden können.

Abb.: Illustration des 3D-Beugungs­musters von okta­e­drischen...
Abb.: Illustration des 3D-Beugungs­musters von okta­e­drischen Nano­partikeln, welches durch die Kom­bi­na­tion vieler Schnapp­schüsse nach der Struktur­aus­wahl gene­riert wurde. (Bild: MPSD)

„Zu den Bildgebungstechniken für Biomoleküle zählt die Röntgen­kristallo­graphie, aber die Kristal­li­sation von Biomolekülen ist kein einfacher Prozess. Dazu gibt es noch die Kryo-Elektronen­mikro­skopie, die mit gefrorenen Molekülen arbeitet", sagt Ayyer. Moderne Freie-Elektronen-Röntgen­laser eröffnen neue Wege zur Einzel­partikel-Bild­gebung, kurz SPI, einer Technik, die das Potenzial hat, hoch­auf­lösende Bilder von Biomolekülen bei Raum­temperatur und ohne Kristal­li­sation zu liefern. So können Biomoleküle näher an ihrem nativen Zustand unter­sucht werden, um bessere Einblicke in ihre Struktur und Funktion in unserem Körper zu erlangen.

Auch im SPI-Bereich verblieben jedoch zwei Hürden: Das Sammeln von genügend qualitativ hoch­wertigen Beugungs­mustern und die richtige Klassi­fi­zierung der strukturellen Variabilität der Biomoleküle. Die Arbeit des Teams zeige, dass diese beiden Barrieren überwunden werden können, so Ayyer: „Bisherige SPI-Experimente lieferten selbst im besten Fall nur etwa zehn­tausend Beugungs­muster. Um für die Struktur­biologie relevante Auflösungen zu erhalten, benötigen die Forscher jedoch zehn- bis hundertmal mehr Beugungs­muster. Aufgrund der einzig­artigen Fähig­keiten der European XFEL-Anlage, nämlich der hohen Anzahl von Röntgen­laser­pulsen pro Sekunde und der hohen Puls­energie konnte das Team in einem einzigen fünf­tägigen Experiment zehn Millionen Beugungs­muster sammeln. Diese Daten­menge ist beispiellos und wir glauben, dass unser Experiment eine Vorlage für die Zukunft dieses Forschungs­felds darstellt.“

Für das Problem der strukturellen Variabilität von Biomolekülen entwickelte das Team einen speziellen Algorithmus. Die Beugungs­muster werden von einem zwei­dimen­sionalen Detektor gesammelt – ähnlich wie eine schnelle Röntgen­kamera. Ein Algorithmus sortiert daraufhin die Daten und ermöglicht es den Forschern, das Bild des Biomoleküls zu rekonstruieren.

MPSD / RK

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