Protonentransport aufgedeckt

Der Transport von Protonen durch Proteine spielt eine entscheidende Rolle für bio­energetische Vorgänge wie der Atmung und der Foto­synthese. Von den Erkenntnissen erhoffen sich die Wissenschaftler ein tieferes Verständnis von Elementar­reaktionen in der Biologie. Den Beleg für die Protonen­bewegung konnte nun eine Kollaboration erbringen: Eine Gruppe um theoretischen Physiker Roland Netz vom Fach­bereich Physik der Freien Universität konnte sie präzise in Computer­simulationen vorhersagen, und Joachim Heberle und seinen Mitarbeitern gelang es experimentell, sie am Beispiel eines Proteins zu bestätigen, das in der Zell­membran von Bakterien vorkommt.

Der Transport von Protonen spielt eine essenzielle Rolle für zahlreiche biologische Zell­funktionen: In fast allen am Protonen­transport beteiligten Proteinen finden sich kleine Wasser­cluster, also Ansammlungen von wenigen Wasser­molekülen, die eine zentrale Funktion für die im Detail unbekannten Transport­mechanismen besitzen. Wasser ist ein exzellenter Protonen­leiter. Diese Eigenschaft wird auch in elektro­chemischen Bauteilen ausgenutzt, etwa in Brennstoff­zellen.

Die Biophysiker untersuchten verschiedene mögliche Formen molekularer Wassercluster in Computer­simulationen, jeweils mit und ohne zusätzliches Proton. Durch diese Herangehensweise konnten sie zeigen, dass die für protonierte Wasser­cluster typische kontinuierliche Infrarot-Absorption je nach Form der Cluster unterschiedlich polarisiert ist; maximale Absorption wurde dabei entlang der Ausdehnung des Wasser­clusters beobachtet.

Es gelang den Wissenschaftlern, diese Eigenschaft experimentell für das Protein Bakterio­rhodopsin mittels infraroter Strahlung nachzuweisen. Bakterio­rhodopsin kommt in Bakterien vor und pumpt unter Bestrahlung mit Licht Protonen durch die Zell­membran. Die Forscher konnten die Orientierung eines im Protonen­transfer beteiligten Wasserclusters in dem Protein auf diese Weise erstmalig bestimmen. Sie gehen davon aus, dass sich ihre Methode auf eine Reihe weiterer Proteine anwenden lässt, die bei der Atmung und der Fotosynthese eine Rolle spielen. Dies könnte die Erkenntnisse über die Mechanismen des biologischen Protonen­transfers entscheidend voranbringen.

Die Arbeiten werden gefördert durch die Deutsche Forschungs­gemeinschaft im Rahmen des Sonder­forschungs­bereichs „Proteinfunktion durch Protonierungsdynamik“ (SFB 1078), dessen Sprecher Joachim Heberle ist. Innerhalb dieses Forschungs­verbunds wird die Rolle der Protonierungs­dynamik in der Protein­funktion auf physikalisch-chemischer Ebene erforscht. Dazu werden eine Kombination aus neuen biophysikalischen Experimenten mit molekularen Simulationen und quanten­chemischen Berechnungen eingesetzt. Obwohl das Forschungs­programm sich auf grundlegende Fragen konzentriert, können damit neue Ansätze in den Energie­wissenschaften angeregt werden, etwa licht­gesteuerte Wasser­oxidation. Unterstützt werden kann auch die Entwicklung neuer maß­geschneiderter Werkzeuge in der Biomedizin, beispielsweise in der Opto­genetik, bei der zelluläre Vorgänge durch Licht gesteuert werden können.

FU Berlin / DE