Ein Rekorder für das Synchrotron

Eine Forschungsgruppe um Manfred Rößle von der TH Lübeck hat eine neue Probenumgebung für die European Synchrotron Radiation Facility entwickelt, dem größten Elektronen­synchrotron Europas. Künftig können Nutzer des Strahlgangs ID29 am ESRF das „Blotting Tapedrive“ der TH Lübeck nutzen, um schnapp­schuss­artige Filme von Protein­strukturen zu gewinnen.

„Ausgangspunkt für unser Experiment ist die serielle Kristallo­graphie“, sagt Mia Lahey-Rudolph, die die Untersuchung leitete. „Mit dieser struktur­biologischen Methode kann die atomare Struktur von Proteinen untersucht werden.“ Die hochauf­lösende Protein­struktur kann Forschern etwas über die Funktions­weise dieser Biomoleküle verraten. Das liefert nicht nur neue Einblicke in die Biologie, sondern kann zum Beispiel auch die Grundlage für die Entwicklung maßge­schneiderter Medikamente bilden.

Ein wichtiges Werkzeug zur Analyse der atomaren Struktur von Proteinen ist die Röntgen­kristallo­graphie, bei der ein Protein­kristall mit einem hellen Röntgenstrahl durch­leuchtet wird. Der Kristall beugt das Röntgenlicht auf charakte­ristische Weise und erzeugt damit ein Diffraktions­bild. Sind alle Blickwinkel des Kristalls aufgenommen lässt sich hieraus in atomarer Auflösung die innere Struktur des Kristalls und die drei­dimensionale Faltung des Proteins berechnen. Für die meisten Biomoleküle ist es allerdings ein unnatür­licher Zustand, in einen Kristall gezwängt zu werden. Je kleiner ein Kristall ist, desto intensiver muss das Röntgenlicht sein, um brauchbare Diffraktions­bilder zu erzeugen.

„Ein weiterer Knackpunkt bei diesen Unter­suchungen ist es, wie die Proben mit den Mikro­kristallen zur Strahlenquelle gelangen“, schildert Lahey-Rudolph. Zusammen mit Suna Precision konstruierten die Forscher der TH Lübeck ein Gerät, das an einen Kassetten­rekorder erinnert, das „Blotting Tapedrive“. Bei diesem Tapedrive bleibt ein perforiertes Polymerband in ständiger Bewegung und wird dabei laufend mit frischen Mikro­kristallen beschickt, während ein zweites Band die Lösungs­flüssig­keit vor der Röntgen­wechsel­wirkungs­zone abstreift, sodass quasi nackte Kristalle bestrahlt werden.

„Unser Ziel ist es, zeitauf­ge­löste Struktur­änderungen, die durch Licht­akti­vierung, Liganden­mischung oder pH-Sprünge in den kristal­li­sierten Proteinen induziert werden, sehr schnell und mit einem hohen Signal-Rausch-Verhältnis zu untersuchen", so Lahey-Rudolph. Als Strahlungs­quelle dient den Wissen­schaftlern die ESRF. In dem Ring­be­schleuniger werden Elektronen auf relativistische Geschwindig­keiten beschleunigt und senden dann Röntgen­strahlung aus.

TH Lübeck / RK

Weitere Infos

• Labor für Kernphysik/Strahlenschutz (M. Rößle), FB Angewandte Naturwissenschaften, Technische Hochschule Lübeck
• ESRF – European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, Frankreich