Elektrische Molekülfalle
Mit einer neuen Apparatur lassen sich in Wasser gelöste Proteinmoleküle definiert auf eine feine Metallspitze ziehen und wieder freisetzen.
Elektrische Molekülfalle
Mit einer neuen Apparatur lassen sich in Wasser gelöste Proteinmoleküle definiert auf eine feine Metallspitze ziehen und wieder freisetzen.
In der medizinischen Analytik, z. B. bei der Bestimmung der Blutwerte, geht die Entwicklung hin zu immer kleineren Probenmengen. Dies hat nicht nur - im wahrsten Sinne des Wortes - spürbare Vorteile für den Patienten. In kleineren Volumina geschehen chemische Reaktionen schneller, sie verbrauchen weniger kostbares Probenmaterial und lassen sich leichter automatisieren. Der Traum jeden Chemikers ist es schließlich, die verwendeten Mengen so weit zu verringern, dass sich Experimente mit wenigen, im Idealfall einzelnen Molekülen durchführen lassen. Für viele solcher Untersuchungen ist es notwendig, das Molekül "fest zu halten", nach der Analyse dann aber zu entlassen, um Platz für das nächste Molekül zu machen. Für Moleküle im Vakuum gibt es schon seit Längerem solche Fallen, nicht jedoch in wässrigen Lösungen, wie sie insbesondere in der Medizin unverzichtbar sind.
Ein wichtiger Schritt in diese Richtung ist kürzlich Wissenschaftlern am Fraunhofer Institut für Biomedizinische Technik in Potsdam gelungen. In Kooperation mit der Universität Göteborg haben Ralph Hölzel und Frank Bier eine Apparatur entwickelt, mit der in Wasser gelöste Proteinmoleküle "auf Knopfdruck" an eine feine Metallspitze gezogen werden. Dort lassen sie sich dann z. B. mit optischen Methoden untersuchen. Anschließend werden sie, wiederum auf Knopfdruck, freigesetzt. Möglich wurde das Verfahren durch den Einsatz sehr kleiner und extrem spitzer "Nanoelektroden". Mit diesen lassen sich bei Anlegen einer elektrischen Spannung in einem eng begrenzten Volumen sehr starke elektrische Felder erzeugen, die auf Grund ihrer räumlichen Verteilung auch ungeladene Moleküle anziehen. Die Forscher verwenden Wechselspannungen im Radiowellenbereich um 1 MHz, sodass im Wasser gelöste geladene Teilchen lediglich hin und her schwingen, während die Proteinmoleküle zu den Elektrodenspitzen wandern.
Auf ähnlichen Grundlagen basierende "Lab-on-a-chip"-Systeme, die lebende Zellen charakterisieren und sortieren, sind seit einigen Jahren am Markt eingeführt. Die Leistungsfähigkeit dieser Systeme ließe sich durch die beschriebene Möglichkeit, einzelne Moleküle allein durch elektrische Signale zu manipulieren, wesentlich steigern. Die automatisierte Synthese und Analyse einzelner Moleküle auf solchen weiterentwickelten Chips rückt damit in greifbare Nähe.
Quelle: Fraunhofer-Institut für Biomedizinische Technik IBMT
Weitere Infos:
- Originalveröffentlichung:
R. Hölzel, N. Calander, Z. Chiragwandi, M. Willander und F. F. Bier, Trapping single molecules by dielectrophoresis, Phys. Rev. Lett. 95 (12), 128102 (2005). - Fraunhofer-Institut für Biomedizinische Technik IBMT:
http://www.ibmt.fraunhofer.de - Abteilung Molekulare Bioanalytik & Bioelektronik:
http://www.ibmt.fraunhofer.de/ibmt3ambtmolekular_index.html
