Isomerisierung in Zeitlupe
Reaktion des photoaktiven Proteins PYP mit ultraschnellen Röntgenpulsen aufgedeckt.
Mit einer speziellen Hochgeschwindigkeits-
Abb.: Innere Struktur des photoaktiven Proteins PYP rund 800 Femtosekunden nach der Trans-zu-Cis-Isomerisierung durch einen ultrakurzen blauen Laserblitz. Der lichtempfindliche Chromophor ist durch den Kreis hervorgehoben. (Bild: M. Schmidt, U. Wisconsin)
Das Team um Marius Schmidt von der Universität von Wisconsin in Milwaukee nutzte für seine Untersuchungen den Röntgenlaser LCLS am US-
Für ihre Untersuchungen schleusten die Wissenschaftler die lichtempfindlichen Proteine in eine Reaktionskammer, wo sie von einem optischen blauen Laserblitz aktiviert wurden. Einen kurzen Moment später folgte ein Röntgenlaserblitz, mit dem sich die räumliche Struktur des Proteins auf einzelne Atome genau untersuchen lässt. Indem sie den zeitlichen Abstand der beiden Blitze systematisch variierten, konnten die Forscher analysieren, wie das aktivierte Protein mit der Zeit seine Gestalt verändert. „In der richtigen Ordnung – entsprechend der Zeitverzögerung zwischen optischem und Röntgenlaserblitz – ergeben die Schnappschüsse eine Art Film der Protein-
„Die Absorption von Licht versetzt PYP in einen angeregten Zustand, den es jedoch schnell wieder verlässt“, sagt Forschungsleiter Schmidt. „Das tut es, indem es seine atomare Struktur über eine sogenannte Trans-zu-
„Mit den Aufnahmen am weltstärksten Röntgenlaser konnten wir detaillierte Bilder der Proteinstruktur unfassbar schnell nach der ursprünglichen Licht-
Die Forscher hatten bereits in einer früheren Studie lichtgesteuerte Strukturänderungen bei PYP untersucht. Dabei konnten sie Atombewegungen von zehn Nanosekunden Dauer beobachten. Durch verschiedene Verbesserungen ihres Experiments unter anderem mit einem schnelleren optischen Laser sowie besseren Zeitmess- und Sortierwerkzeugen haben sie ihre „Geschwindigkeitsbegrenzung“ jetzt auf rund das Hunderttausendfache erhöht. Auf diese Weise konnten sie Proteinreaktionen beobachten, die tausendmal schneller sind als alle, die bislang in Röntgenexperimenten aufgezeichnet wurden.
„Die neuen Daten zeigen erstmals, wie der Bakteriensensor unmittelbar nach der Lichtabsorption reagiert“, unterstreicht Koautor Andy Aquila von SLAC. „Die erste Reaktion, die quasi sofort stattfindet, ist von zentraler Bedeutung, da sie eine Art Welleneffekt im Protein in Gang setzt, der den Weg für die biologische Funktion bereitet.“
Die Technik könnte sich als nützlich erweisen, um auch eine Reihe anderer ultraschneller lichtgesteuerter Prozesse zu enträtseln – beispielsweise wie Sehpigmente im Auge auf Licht reagieren und wie zu viel Licht ihnen schaden kann. Oder wie Organismen mit Hilfe der Photosynthese Licht in chemische Energie verwandeln, was als Modellprozess für neue Energietechnologien dienen könnte. Oder wie Atomstrukturen auf Lichtpulse unterschiedlicher Form und Länge reagieren, was ein wichtiger erster Schritt zur Kontrolle chemischer Reaktionen durch Licht wäre.
DESY / DE