Photosynthese im Detail
Eine neue Art der Infrarot-Spektroskopie gibt Einblick in den Photosynthese-Prozess der Natur.
Eine neue Art der Infrarot-Spektroskopie gibt Einblick in den Photosynthese-Prozess der Natur.
Berkeley (USA) - Die Photosynthese ist trotz hoch entwickelter Solarzellen noch immer der effizienteste Weg, Energie aus Sonnenlicht zu gewinnen. Amerikanische Physiker haben nun eine Spektroskopie-Methode entwickelt, mit der sie die molekularen Abläufe während dieses komplexen Prozesses detaillierter analysieren konnten. Damit können nicht nur die natürlichen Vorgänge in chlorophyllhaltigen Organismen, sondern auch die Entwicklung von künstlichen Photosynthese-Prozessen weiter vorangetrieben werden. Die ausgeklügelte Methode, für die die Wissenschaftler kurze Lichtblitze im Infrarotbereich nutzen, beschreiben sie in der Fachzeitschrift "Nature".
"In allen Photosynthese-Systemen beruht die Umwandlung von Licht in chemische Energie auf elektronischen Kopplungsprozessen"; schreiben Tobias Brixner von der University of California in Berkeley und seine amerikanischen und koreanischen Kollegen. Die Spektroskopie mit 50 Femtosekunden kurzen Pulsen (Wellenlänge 805 Nanometer) offenbarte dabei erstmals das Auffangen des Lichts mit einer "Pigment-Antenne" und die Weiterleitung zu den Licht umwandelnden Bereiche des Bakteriums "Chlorobium tepidum". Sowohl zeitlich als auch räumlich aufgelöst ergab sich ein Bild des Energieflusses zwischen Chlorophyll-Molekülen im Bakterium.
In den aufgenommenen Spektren erkannten die Forscher elektronische Übergänge in zwei Dimensionen. Zudem konnten sie diese elektronische Kopplung räumlich zwischen sieben Chlorophyll-Gruppen lokalisieren. Die Reaktionen zwischen den Molekülen im Bakterium offenbarten sich bei der Anregung mit jeweils drei aufeinander folgenden Femtosekunden-Pulsen eines Ti:Saphir-Lasers. Durch diese "Schnappschüsse" kann - vergleichbar mit einem klassischen "Pump-Probe-Experiment" - einerseits auf den Verlauf der molekularen Anregung geschlossen werden, der als Maßstab für den Energietransport in der Bakterie gelten kann. Andererseits erlauben sie eine Angabe der örtlich getrennten Molekülgruppen, die gerade bei Energietransport beteiligt sind.
Nicht nur für Biologen sind diese neuen Ergebnisse von Nutzen, um die Abläufe in chlorophyllhaltigen Organismen besser zu verstehen. "Dieser Ansatz eröffnet eine neue Ära der elektronischen Spektroskopie", meint Robin Hochstrasser von der University of Pennsylvania in Philadelphia in einem Kommentar, der ebenfalls in "Nature" veröffentlicht wurde. Nach seiner Meinung werde dieses neue Verfahren die konventionelle Spektroskopie im ultravioletten, sichtbaren und infraroten Bereich ersetzen. Als nächsten Schritt erwartet er die Ausweitung dieser Technologie der multidimensionalen "Drei-Photonen-Spektroskopie" auf kürzere Wellenlängenbereich unterhalb des Infraroten.
Jan Oliver Löfken
Weitere Infos:
- Originalveröffentlichung:
T. Brixner et al., Two-dimensional spectroscopy of electronic couplings in photosynthesis, Nature 434, 625 (2005).
R.M. Hochstrasser, Spectroscopy at a stretch, Nature 434, 570 (2005). - University of California, Berkeley:
http://www.berkeley.edu - Department of Chemistry:
http://chem.berkeley.edu - Korea University:
http://www.korea.ac.kr/~eng/main.htm - Hintergrund Photosynthese:
http://de.wikipedia.org/wiki/Photosynthese - Spezielle Dokumente und Informationen zum Thema Photosynthese finden Sie ganz einfach mit der Findemaschine, z. B. in der Kategorie Biophysik.
Weitere Literatur:
- Zewail, A. H. Femtochemistry (World Scientific, Singapore, 1994).
- Asplund, M. C., Zanni, M. T. & Hochstrasser, R. M. Two-dimensional infrared spectroscopy of peptides by phase-controlled femtosecond vibrational photon echoes. Proc. Natl Acad. Sci. USA 97, 8219–8224 (2000).
- Wright, J. C. Coherent multidimensional vibrational spectroscopy. Int. Rev. Phys. Chem. 21, 185 (2002)
- Jonas, D. M. Two-dimensional femtosecond spectroscopy. Annu. Rev. Phys. Chem. 54, 425 (2003).
- Fenna, R. E. & Matthews, B. W. Chlorophyll arrangement in a bacteriochlorophyll protein from Chlorobium limicola. Nature 258, 573