Röntgenblitze bringen Licht in die Nanowelt

Physiker ermöglichen Pionier-Experimente mit dem weltweit ersten Röntgen-Freie-Elektronen-Laser.

So haben Forscher die Nanowelt noch nicht gesehen: Ein internationales Forscherteam hat einzelne Nanopartikel mit Röntgen-Lichtblitzen der LINAC Coherent Light Source (LCLS), des weltweit ersten Röntgen-Freie-Elektronen-Lasers (FEL) am SLAC National Accelerator Laboratory an der Universität Stanford abgebildet. Die in den Bildern enthaltene Information offenbart erstmals Details mit einer Auflösung im Bereich von millionstel Millimetern. Möglich wurden die ultra-schnellen Schnappschüsse dank einer Apparatur, die Max-Planck Forscher der Advanced Study Group (ASG) um Joachim Ullrich, Ilme Schlichting und Lothar Strüder entwickelt haben. Das CFEL ASG Multi Purpose (CAMP) Instrument erlaubt es den Forschern, die Signale der Experimente extrem schnell und präzise zu messen. Mit den Pionierversuchen wird eine Hoffnung greifbar, die sich mit Röntgen FELs verbindet: Mit ihnen möchten Wissenschaftler nämlich die Architektur einzelner Viren oder Proteine aufklären.

Ließe sich das gesamte Sonnenlicht, das auf die Erde fällt mit einer Linse in einen Punkt mit einem Millimeter Durchmesser bündeln, wäre der Brennfleck immer noch nicht so intensiv wie ein Blitz der LINAC Coherent Light Source - des 500 Millionen Dollar teuren, vom US Department of Energy finanzierten, Freie-Elektronen-Lasers (FEL) im Nationalen Beschleunigerlabor SLAC an der Universität Stanford. Die Intensität seiner Röntgen-Pulse übersteigt damit diejenige des bislang stärksten Synchrotrons um das zehn Milliardenfache, bei tausendfach kürzeren Pulslängen. Davon versprechen sich Wissenschaftler grundlegend neue Einblicke in die Welt des Winzigen. Ein Lichtblitz der mehrere Kilometer langen LCLS könnte ihnen nämlich etwas über die Struktur einzelner Nanoteilchen wie etwa von Viren oder Proteinen verraten. Gewöhnlich entschlüsseln Biologen die Strukturen solcher Teilchen, indem sie daraus kleine Kristalle züchten und diese mit Röntgenlicht durchleuchten.

Mit Freie-Elektronen-Lasern wie der LCLS könnten sich die Strukturinformationen auch aus Partikeln kitzeln lassen, die sich herkömmlichen Strukturmethoden einschließlich der Röntgenstruktur-Analyse verweigern. Ein Großteil aller Biomoleküle - darunter viele, die als Zielmoleküle medizinischer Therapien in Frage kommen - lassen sich nämlich nicht als Kristalle züchten. Ein einzelnes Protein-Molekül aber liefert in der konventionellen Röntgenstrukturanalyse kein erkennbares Signal. Um auch von Einzelmolekülen messbare Signale zu erhalten, muss also die Intensität der Röntgenstrahlung drastisch erhöht werden, wobei allerdings die Belichtungsdauer so kurz sein muss, dass der Röntgenpuls die Probe passiert, bevor es zu Strahlenschäden kommt. "Der Streuprozess muss also dem Strahlenschaden zuvorkommen, ihm sozusagen vorweg laufen", sagt Ilme Schlichting, Direktorin am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung und eine der Wissenschaftlerinnen, die an der Umsetzung dieses Plans arbeiten.

Ob sich die Hoffnung der Forscher erfüllen wird, ist noch nicht ausgemacht. Denn die große Stärke des Röntgenlasers ist auch seine Schwäche: Mit seiner extrem hohen Intensität bildet der Strahl nicht nur den Aufbau der Moleküle ab, sondern zerstört sie auch, und zwar innerhalb von zehn Femtosekunden, also im Hunderttausendsten Bruchteil einer Milliardstel Sekunde. Fragt sich nur, ob die Teilchen vorher noch die Signale aussenden können, die etwas über ihre Struktur verraten. "Theoretische Studien deuten darauf hin, dass das funktioniert, wenn die Pulse des Lasers noch kürzer sind als der Zerfallsprozess", sagt Daniel Rolles von der ASG, der dieser Frage unter anderem nachgeht. Tatsächlich haben die Partner am LCLS die Dauer der Pulse inzwischen unter sieben Femtosekunden gedrückt. "Ob die theoretischen Voraussagen zutreffen, werden uns aber erst die Experimente verraten."

Das zu klären, ist ein Zweck der ersten Experimente mit dem CAMP-Instrument an der LCLS, die im September 2010 den Betrieb aufgenommen hat. So haben Wissenschaftler der ASG gemeinsam mit Forschern um Thomas Möller von der TU Berlin und um Christoph Bostedt von SLAC Xenon-Cluster mit dem Röntgenlaser untersucht. Dabei haben sie auch grundlegende Erkenntnisse darüber gewonnen, wie sich die Teilchen mit den Röntgenblitzen treffen lassen und welche Informationen die Teilchen dabei über ihre Struktur preisgeben. "Die Experimente an Clustern liefern einen Einblick in die Wechselwirkung der extrem intensiven Lichtpulse mit den Nanoteilchen, die praktisch sofort nach der Abbildung zerfallen", erläutert Möller. "Mit unseren Experimenten schaffen wir Grundlagenwissen, das helfen wird, auch andere Nanoteilchen mit einem Röntgenlaser zu untersuchen." In einem nächsten Schritt, im Juni 2010, wird ein internationales Team um Ilme Schlichting biologische Proben in der CAMP Apparatur untersuchen.

Um die Moleküle möglichst vor der zerstörerischen Kraft des Röntgen-Lasers zu schützen, wollen die Forscher zudem herausfinden, wie sie zerplatzen. Genau dabei hilft ihnen das CAMP-Instrument, das mit zahlreichen ausgeklügelten Spektrometern ausgestattet ist. Forscher aus insgesamt acht Max-Planck-Instituten, die in der Advanced Study Group zusammenarbeiten, haben das Gerät entwickelt und in zehn Tonnen Einzelteilen Beschleunigerlabor SLAC verschifft. Das vier Millionen Euro teure Gerät enthält die weltweit größten und schnellsten Röntgen-CCD-Chips, die Energie und Intensität des gestreuten Lichts messen. Die Chips haben Wissenschaftler um Lothar Strüder im MPI Halbleiterlabor gebaut. Die Detektoren erreichen die Größe von Kinderhänden, während die bis dato größten Röntgen-CCDs kaum so groß wie Briefmarken waren. Dabei arbeiten die neuen Chips dank der Innovationen aus dem MPI Halbeiterlabor so schnell und genau zu wie die Vorläufer. "Die Chips lassen sich 200 Mal in der Sekunde auslesen, schneller als der Röntgenlaser überhaupt feuert, können wir also das Signal jedes einzelnen Pulses detektieren", erklärt Robert Hartmann, einer der Forscher, die die Chips konstruiert haben.

"Neben dem Röntgenlicht das durch die Moleküle gebeugt wird und ein aufschlussreiches Muster erzeugt, fangen die CCDs Detektoren auch das Licht ein, das die Moleküle abgeben, nachdem sie das Röntgen-Licht absorbiert haben" erklärt Sascha Epp von der ASG, der die Detektoren in CAMP eingebaut hat. Diese Signale geben den Forschern Hinweise, wie die Teilchen zertrümmert werden. Auf den Mechanismus der Zerstörung lassen zudem die Bruchstücke schließen, in die das untersuchte Molekül zerfällt und die CAMP ebenfalls einsammelt.

"Mit einem sehr genauen Flugzeit-Massenspektrometer messen wir sowohl die Massen der Fragmente als auch ihre Impulse", sagt Artem Rudenko, einer der ASG Wissenschaftler der dieses Reaktionsmikroskop maßgeblich mitentwickelt hat, und Joachim Ullrich ergänzt: "Wir können die Bruchstücke also identifizieren und erfahren gleichzeitig, wie schnell sie in welche Richtung aus dem Molekül geschleudert wurden." Genau diese Erkenntnisse könnten helfen, die Teilchen, die der Laser ins Visier nimmt, so in eine Matrix einzubetten, dass der Laser möglichst wenig Schaden anrichtet.

Teile des Instruments haben die Forscher schon mit FLASH getestet, einem Freie-Elektronen-Laser am Deutschen Elektronen-Synchrotron (DESY), der hochenergetisches UV-Licht abstrahlt. Dort haben sie unter anderem die Abbildungstechniken, den CCD Detektor sowie das Reaktions-Mikroskop entwickelt und untersucht, wie die Detektoren auf intensive Lichtblitze reagieren.

"CAMP ist so erfolgreich, dass fast ein Drittel der bisher am LCLS genehmigten Experimente damit gemacht werden", so der Leiter der ASG, Joachim Ullrich. Denn mit den vielen unterschiedlichen Informationen, die CAMP über die Streuexperimente liefert, lassen sich nicht nur die Strukturuntersuchungen optimieren. "Wir lernen daraus auch etwas über die grundlegenden Prozesse, die extrem intensive Röntgen-Pulse in den Molekülen anstoßen." Fest steht, dass diese Pulse die Elektronen in den Molekülen völlig durcheinander wirbeln. Nur wie, das wissen die Physiker noch nicht. Diese Prozesse zu verstehen, trägt letztlich dazu bei, mehr über die Funktionen der Moleküle zu lernen und sie medizinisch oder technisch auszunutzen.

Max-Planck-Gesellschaft

AL