Wie wir Farben sehen
Charité-Studie beschreibt erstmals alle drei Farbseh-Pigmente in Aktion.
Das menschliche Auge ist in der Lage, Hunderte von Farbtönen voneinander zu unterscheiden. Das gelingt ihm mit nur drei verschiedenen Photopigmenten: den Farb-Opsinen, die in den Zapfen-Zellen der Netzhaut sitzen. Forschenden der Charité – Universitätsmedizin Berlin und der Nanchang University ist es nun erstmals gelungen, die molekulare Struktur aller drei menschlichen Farb-Opsine im aktiven Zustand darzustellen. Sie beschreiben, wie die drei Opsine auf jeweils bestimmte Lichtwellen reagieren und so das Farbsehen über die drei Grundfarben ermöglichen.
Rund sechs Millionen Zapfen enthält ein menschliches Auge. Sie kommen vor allem im zentralen Bereich der Netzhaut, der Fovea, vor und sind neben dem Farbsehen auch für das räumliche und das scharfe Sehen bei Tageslicht verantwortlich. Bei Dämmerlicht oder Dunkelheit übernehmen die weiter außen liegenden Stäbchen, die aber nur Schwarz-Weiß-Sehen ermöglichen. Ihr Photopigment ist das Rhodopsin, dessen Struktur schon seit 25 Jahren bekannt ist.
Die Zapfen und ihre entsprechenden Opsine sind viel seltener als das Rhodopsin und schwierig zu isolieren. „Man musste erst lernen, genügend Farb-Opsine in Zellkulturen herzustellen, in den aktiven Zustand zu bringen, anschließend zu isolieren und dann mit dem Elektronenmikroskop zu untersuchen“, erklärt Patrick Scheerer, der 2008 als Doktorand am Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Charité wesentlich dazu beitrug, die Struktur des Rhodopsins im aktiven Zustand aufzuklären. „Das war ein aufwändiger Prozess, und deshalb hat es so lange gedauert, bis wir nun endlich auch die Farb-Opsine strukturell beschreiben konnten.“ Scheerer leitet nun die Arbeitsgruppe Strukturbiologie der zellulären Signalübertragung am selben Institut und ist einer der beiden leitenden Autoren der aktuellen Publikation.
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Alle drei Farb-Opsine enthalten, ebenso wie das Rhodopsin der Stäbchen, als lichtempfindlichen Bestandteil das Vitamin-A-Derivat Retinal. Es ist jeweils fest an das Opsin-Protein gebunden. Wird es durch Licht getroffen, klappt es gewissermaßen an einer bestimmten Stelle um: Das eher gewinkelte 11-cis-Retinal wird zum gestreckten all-trans-Retinal, verändert dadurch auch die Form des Opsins selbst und versetzt es in den aktiven Zustand. Das aktivierte Opsin löst eine biochemische Signalkette aus, die über Nervenreize vom Auge zum Gehirn weitergeleitet und verarbeitet wird – und schließlich zur Farbwahrnehmung führt.
„In diesem gemeinsamen Projekt wurden die drei Farb-Opsine aus Zellkulturen isoliert und im aktiven Zustand, also an das all-trans-Retinal gekoppelt, schnell auf ultratiefe Temperaturen heruntergekühlt, damit ihre Strukturen im aktiven Zustand bleiben“, erklärt Scheerer das aufwändige Vorgehen. Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie ließen sich hochaufgelöste zweidimensionale Aufnahmen im Ångström-Bereich erstellen und so einzelne Aminosäuren erkennen.
Aus diesen Aufnahmen konnten die Forschenden die detaillierte dreidimensionale Struktur der Opsine rekonstruieren. „Dabei hat sich gezeigt, dass das Opsin, das auf blaues Licht reagiert, eher dem Rhodopsin der Stäbchen ähnelt“, berichtet Scheerer. „Die Opsine für grünes beziehungsweise rotes Licht, also mittel- beziehungsweise langwellige Reize, unterscheiden sich davon deutlich. Insbesondere die Aminosäure-Umgebung des jeweiligen Opsins um das Retinal herum variiert. Das erklärt, warum sie unterschiedlich empfindlich auf die Lichtwellenlängen reagieren.“ So regt farbiges Licht die verschiedenen Zapfen unterschiedlich stark an und ruft in der Kombination und der komplexen Weiterverarbeitung das Farbempfinden im Gehirn hervor.
Alle humanen Opsine gehören zur Proteinfamilie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCR). GPCR vermitteln die Wirkung zahlreicher Hormone und Neurotransmitter und sind an einer Vielzahl wichtiger Vorgänge beteiligt, darunter Entzündungsreaktionen, Appetitregulation und Wachstum. Darüber hinaus spielen sie eine zentrale Rolle bei Sinneswahrnehmungen wie Geruchs-, Geschmacks- und eben Lichtreizen. Der allererste GPCR, dessen Struktur aufgeklärt werden konnte, war tatsächlich das Rhodopsin. Hier ist Licht der Reiz, der das Retinal verändert und so den GPCR aktiviert. Längst spielen die über achthundert verschiedenen GPCR eine zentrale Rolle sowohl in der medizinischen Anwendung als auch in der Entwicklung neuer Medikamente. [Charité / dre]
Weitere Informationen
- Originalpublikation
Q. Peng, J. Li, H. Jiang, et al., Cryo–electron microscopy structures of human cone visual pigments, Science 392(6805), 25. Juni 2026; DOI: 10.1126/science.adz8141 - AG Strukturbiologie der zellulären Signalübertragung (Patrick Scheerer), Institut für Medizinische Physik und Biophysik, Charité – Universitätsmedizin Berlin
Anbieter
Charité – Universitätsmedizin BerlinCharitéplatz 1
10117 Berlin
Deutschland
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